Estudo metalômico do mercúrio em leite materno coletado da população ribeirinha da área de influência do Ahe Jirau-bacia do rio Madeira

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dc.contributor.advisorPadilha, Pedro de Magalhães [UNESP]
dc.contributor.authorSantos, Felipe André dos [UNESP]
dc.contributor.institutionUniversidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.date.accessioned2014-06-11T19:30:59Z
dc.date.available2014-06-11T19:30:59Z
dc.date.issued2013-12-13
dc.description.abstractNeste trabalho, buscou-se identificar proteínas responsáveis pelo transporte de mercúrio em amostras de leite materno coletadas da população ribeirinha do rio Madeira. Para isso, inicialmente, foi obtido o proteoma das amostras de leite por eletroforese bidimensional (2D PAGE) após precipitação das proteínas em meio acetônico. Nos spots proteicos obtidos no processo de fracionamento das proteínas, nas amostras de cabelo e de leite das lactantes foram feitas determinações de mercúrio por espectrometria de absorção atômica de vapor frio (CVAAS) e espectrofotometria de fluorescência atômica de vapor frio (CVAFS). As determinações por CVAFS indicaram a presença de mercúrio em dois spots proteicos (spot 1, spot 2), os quais foram caracterizados por espectrometria de massas em sequência com ionização por electrospray (ESI MS MS) e por meio de busca no banco de dados Uniprot. A análise por ESI MS MS identificaram o spot 1 como sendo a proteína b caseína (pI = 5,52 e MM = 26,01 kDa) e o spot 2 como sendo a proteína Lisozima C (pI = 9,30 e MM = 16,50 kDa). Os resultados obtidos nas determinações de mercúrio nos spots 1 e 2 permitiram estabelecer relação estequiométrica de um átomo de mercúrio por quatro moléculas de b caseína e de um átomo de mercúrio por molécula de lisozima C. Com base nos dados obtidos é possível inferir, no caso da b caseína, que a ligação do mercúrio não é específica, tratando-se de uma proteína metal-binding, não configurando o mercúrio como um cofator metálico, o que não desqualifica a b caseína como possível biomarcadora de mercúrio. Em relação a Lisozima C, a presença de metionina (base mole) na sequência peptídica pode estabelecer ligações com íons metálicos com características de ácido mole, como o Hg2+, configurando uma ligação mais estável desse íon com grupos sulfidrilas da Lisozima C e, caracterizando essa proteína como possível biomarcador de...pt
dc.description.abstractIn this study, we aimed to identify proteins responsible for the mercury transport in breast milk samples collected from the lactating of Madeira River region, Rondônia - Brazil. For this, we first obtained the proteome of milk samples by two-dimensional electrophoresis (2D PAGE) after proteins precipitation in acetone medium. In the protein spots obtained from proteins fractionation, in hair and milk samples of lactating mercury determinations were carried out by cold vapor atomic absorption spectrometry (CVAAS) and by cold vapor atomic fluorescence spectrophotometry (CVAFS). CVAFS determinations indicated the presence of mercury in two protein spots (spot 1, spot 2), which were characterized by electrospray ionization tandem mass spectrometry (ESI MS MS) and by searching in the Uniprot database. The ESI MS MS analysis identified the spot 1 as the b casein protein (pI = 5.52 and MM = 26.01 kDa) and spot 2 as the lysozyme C protein (pI = 9.30 and MW = 16, 50 kDa). The results obtained in the mercury determinations in the spots 1 and 2 allowed to establish a stoichiometric ratio of one mercury atom per four molecules of b casein and one mercury atom per of lysozyme C molecule. Based on the obtained data it can be inferred, in the case of b casein, that mercury binding is not specific, treating yourself of a metal-binding protein, not configuring the mercury as a metal cofactor what does not disqualify the b casein as a possible mercury biomarker. Regarding lysozyme C, the presence of methionine (soft base) in the peptide sequence can establish links with metal ions with features of soft acid, such as Hg2+, configuring a stable binding of this metal ion with sulfhydryl groups of lysozyme C and, characterizing this protein as a possible mercury biomarkeren
dc.format.extent72 f.
dc.identifier.aleph000741383
dc.identifier.capes33004064080P3
dc.identifier.citationSANTOS, Felipe André dos. Estudo metalômico do mercúrio em leite materno coletado da população ribeirinha da área de influência do Ahe Jirau-bacia do rio Madeira. 2013. 72 f. Tese (doutorado) - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho, Instituto de Biociências de Botucatu, 2013.
dc.identifier.file000741383.pdf
dc.identifier.lattes6981448637456391
dc.identifier.lattes3589137264364456
dc.identifier.orcid0000-0003-4179-0574
dc.identifier.orcid0000-0001-7264-3396
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11449/100686
dc.language.isopor
dc.publisherUniversidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.rights.accessRightsAcesso aberto
dc.sourceAleph
dc.subjectLeite humanopt
dc.subjectAmamentaçãopt
dc.subjectMercuriopt
dc.subjectMetaloproteinaspt
dc.subjectMilk, Humanpt
dc.subjectMadeira, Rio (RO e AM)pt
dc.titleEstudo metalômico do mercúrio em leite materno coletado da população ribeirinha da área de influência do Ahe Jirau-bacia do rio Madeirapt
dc.typeTese de doutorado
unesp.advisor.lattes6981448637456391
unesp.advisor.orcid0000-0003-4179-0574
unesp.author.lattes3589137264364456[1]
unesp.author.orcid0000-0001-7264-3396[1]
unesp.campusUniversidade Estadual Paulista (Unesp), Instituto de Biociências, Botucatupt
unesp.graduateProgramBiologia Geral e Aplicada - IBBpt
unesp.knowledgeAreaBiomoléculaspt
unesp.researchAreaEstrutura de macro e micromoléculas naturaispt

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