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dc.contributor.advisorNeto, João Ruggiero [UNESP]
dc.contributor.authorCabrera, Marcia Perez dos Santos [UNESP]
dc.date.accessioned2014-06-11T19:30:54Z
dc.date.available2014-06-11T19:30:54Z
dc.date.issued2006-08-18
dc.identifier.citationCABRERA, Marcia Perez dos Santos. Estudo da conformação e atividade lítica de peptídeos antimicrobianos de vespas. 2006. 103 f. Tese (doutorado) - Universidade Estadual Paulista, Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas, 2006.
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11449/100470
dc.description.abstractNeste trabalho estudamos a conformação em ambientes anisotrópicos e a atividade lítica em vesículas aniônicas e zwitteriônicas de um conjunto de peptídeos biologicamente ativos, extraídos de veneno de vespas solitárias, que se caracterizam por usar seus venenos para paralisar as presas com as quais alimentam suas larvas. Esses peptídeos que são desgranuladores de mastócitos, apresentam atividade antimicrobiana e a maioria deles não é hemolítica. Possuem entre 10 e 15 resíduos, são catiônicos, com alta proporção de resíduos carregados e polares, e são lineares e helicoidais em meios miméticos de membranas. Buscamos correlacionar a atividade lítica em vesículas de diferentes composições, analisada em experimentos de fluorimetria, às mudanças conformacionais, induzidas por diferentes ambientes miméticos, monitoradas por dicroísmo circular, complementando com a análise das características físico-químicas como comprimento da cadeia, amidação do terminal-C, carga líquida, influências no macrodipolo da hélice, hidrofobicidade, momento hidrofóbico e ângulo polar. Observamos que estes peptídeos apresentam intensa atividade em membranas modelo, interagem preferencialmente com bicamadas aniônicas, e sua atividade lítica acontece de modo cooperativo tanto em vesículas aniônicas como nas zwitteriônicas. Com exceção de Anoplin, todos os peptídeos com ação antimicrobiana apresentam curvas de dose-resposta que mostram uma dependência sigmoidal com a concentração do peptídeo. Isso sugere que esses peptídeos se acumulam na superfície da vesícula até atingir uma concentração crítica, além da qual o vazamento aumenta cooperativamente. De uma forma geral os peptídeos mais eficientes como antimicrobianos, são também aqueles caracterizados pela maior eficiência em permeabilizar vesículas aniônicas do tipo PCPG 7030 e por baixas razões limite P/L.pt
dc.description.abstractSolitary wasps use their venoms to paralise prays to feed their larvae. A set of biologically active peptides, obtained from these venoms, have been investigated in relation to the conformational changes they undergo in anisotropic environments and their lytic activity on zwitterionic and anionic vesicles. These peptides are mast cell degranulators, present antimicrobial activities and most of them are not hemolytic. They are cationic, their chain length are 10 to 15 residues long, with high hydrophilic / hydrophobic ratio; they are linear and helical in membrane mimetic environments. We searched correlation between the lytic activity in vesicles of different compositions, monitored in fluorimetric experiments, and conformational changes, induced by varied mimetic media, monitored by circular dichroism. The results have been also correlated with peptides' physical-chemical parameters such as chain length, amidated or carboxylated C-terminal, net charge, influences on the helix macrodipole, hydrophobicity, hydrophobic moment and polar angle. We observed that these peptides present intense activity on model membranes, they interact preferentially with anionic bilayers, and their lytic activity is a cooperative process either in anionic or in zwitterionic vesicles. Exception made to Anoplin, all the other peptides that have antimicrobial activity present in their dose-response curves a sigmoidal dependence with the peptide concentration. This fact suggests that these peptides accumulate on the vesicles surface until they reach a threshold concentration, beyond which leakage increases cooperatively. As a general rule, the most efficient antimicrobial peptides are also those characterized by efficient permeabilization of anionic vesicles, namely PCPG 7030 and by small threshold P/L ratios.en
dc.description.sponsorshipCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
dc.format.extent103 f.
dc.language.isopor
dc.publisherUniversidade Estadual Paulista (UNESP)
dc.sourceAleph
dc.subjectWasp venom peptidesen
dc.subjectAntimicrobial peptidesen
dc.subjectMastoparanen
dc.subjectLiposomesen
dc.subjectLytic activityen
dc.subjectCircular dichroismen
dc.subjectBiologia molecularpt
dc.subjectBiofísicapt
dc.subjectPeptídeospt
dc.subjectLipossomospt
dc.subjectMastoparanopt
dc.subjectAtividade líticapt
dc.subjectBiofísica molecularpt
dc.subjectPeptídeos antimicrobianospt
dc.subjectPeptídios de vespapt
dc.titleEstudo da conformação e atividade lítica de peptídeos antimicrobianos de vespaspt
dc.typeTese de doutorado
dc.contributor.institutionUniversidade Estadual Paulista (UNESP)
dc.rights.accessRightsAcesso aberto
unesp.graduateProgramBiofísica Molecular - IBILCEpt
unesp.knowledgeAreaBiofísica molecularpt
unesp.campusUniversidade Estadual Paulista (UNESP), Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas, São José do Rio Pretopt
dc.identifier.aleph000475390
dc.identifier.filecabrera_mps_dr_sjrp.pdf
dc.identifier.capes33004153068P9
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