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dc.contributor.advisorLeite, Vitor Barbanti Pereira [UNESP]
dc.contributor.authorSilva, Fernando Bruno da [UNESP]
dc.date.accessioned2017-04-11T19:50:34Z
dc.date.available2017-04-11T19:50:34Z
dc.date.issued2017-03-22
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11449/150113
dc.description.abstractO objetivo deste trabalho foi caracterizar o atrito interno que são evidenciados nos domínios R15, R16 e R17 da chicken brain α–Espectrina. A Espectrina é uma proteína que faz parte do citoesqueleto e foi descoberta primeiramente em eritrócitos, sendo importante para manter a estabilidade, estrutura e forma da membrana celular. Esta proteína é composta de duas subunidades, α e β, sendo que cada um dos domínios presentes nestas subunidades apresentam 106 amino ́acidos. Além disso, estes domínios apresentam alta similaridade estrutural (RMSD < 1 A) e os resultados experimentais indicam que o domínio R15 apresenta um tempo de enovelamento que é três ordens de grandeza menor que seus homólogos (R16 e R17), esta observação foi atribuída aos efeitos do atrito interno na taxa de enovelamento. Portanto, neste trabalho foi estudado o enovelamento do R15, R16 e R17 utilizando o modelo baseado em estrutura Cα . Em nossas simulações, além das interações homogêneas para os contatos nativos (conhecido como modelo vanilla), foi adicionado um potencial atrativo para as interações não nativas hidrofóbicas (conhecido como modelo flavored ) utilizando a tabela do potencial de interação Miyazawa-Jernigan, bem como simulações com carga fixa e a pH constante, onde foram analisadas as interações eletrostáticas no processo de enovelamento. Por fim, realizaram-se simulações com o acoplamento para melhor descrever o sistema estudado.pt
dc.description.abstractThe main aim of this work is characterized the internal friction evident in the three chicken brain α – spectrin domains, known as R15, R16, and R17. Spectrin is a cytoskeletal protein that was first discovered in erythrocytes and it is important for maintaining the stability, structure, and shape of the cell membrane. The protein is composed of a modular structure of α and β subunits, which typically contain 106 residues amino acid sequence motifs called ”spectrin repeats”. They are very similar in terms of structure and stability (RMSD < 1 A). However, experimental results indicate that R15 folds and unfolds 3 orders of magnitude faster than its homologs. Such baffling observation is usually attributed to the influence of ”internal friction”on protein folding kinetics. However, this effect cannot be satisfactorily corroborated by computer simulation. In the present work, the folding of these three domains is addressed using Cα structure-based models. We carried out simulations using homogeneous interactions on native contacts (known as a vanilla model) and has been added an attractive potential in the non-native hydrophobic interactions with Miyazawa-Jernigan potential (known as flavored model), as well as simulations with fixed charge and at constant pH, where the electrostatic interactions were analyzed in the folding. Finally, simulations were performed with the coupling of the potential (flavored and fixed load) to better describe the system.en
dc.description.sponsorshipCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
dc.language.isopor
dc.publisherUniversidade Estadual Paulista (UNESP)
dc.subjectModelo baseado em estruturapt
dc.subjectEnovelamento de proteínapt
dc.subjectDinâmica molecularpt
dc.subjectMétodo de dinâmica molecular a pH constantept
dc.subjectAtrito internopt
dc.subjectInterações hidrofóbicaspt
dc.subjectInterações eletrostáticaspt
dc.subjectStructure-based modelsen
dc.subjectProtein foldingen
dc.subjectMolecular dynamicsen
dc.subjectConstant pH molecular dynamicen
dc.subjectInternal frictionen
dc.subjectHydrophobic interactionsen
dc.subjectEletrostatic interactionsen
dc.titleCompreendendo a cinética de enovelamento da α–espectrina por meio de interações não nativaspt
dc.title.alternativeUnderstanding the kinetics of α-spectrin folding through non-native interactionsen
dc.typeDissertação de mestrado
dc.contributor.institutionUniversidade Estadual Paulista (UNESP)
dc.rights.accessRightsAcesso aberto
unesp.graduateProgramBiofísica Molecular - IBILCEpt
unesp.knowledgeAreaBiofísica Molecularpt
unesp.researchAreaBiofísica Molecular, Biofísica Teórica Computacional, Enovelamento de Proteína
unesp.campusUniversidade Estadual Paulista (UNESP), Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas, São José do Rio Pretopt
unesp.embargo12 meses após a data da defesapt
dc.identifier.aleph000883822
dc.identifier.capes33004153068P9
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