Effect of lentil tannins on albumin hydrolysis by trypsin
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Data
1997-12-01
Autores
Neves, Valdir Augusto [UNESP]
LOURENÇO, Euclides J. [UNESP]
SILVA, Maraiza A. [UNESP]
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Editor
Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos
Resumo
Os taninos da casca da semente de lentilha foram extraídos e purificados, levados à interação com albumina isolada de lentilha e com caseína; e estudados por turbidimetria. As interações da albumina e caseína com taninos purificados, a várias relações tanino-proteína, mostraram ser independente e dependente do pH, respectivamente. Hidrólise in vitro com tripsina das proteínas sem taninos indicou que o aquecimento a 99°C/15 min reduzia a susceptibilidade da albumina e aumentava a da caseína à tripsina. A influência de diferentes relações tanino:proteína (1:40; 1:20; 1:5; 1:2,5) na hidrólise mostrou maior inibição para caseína que para albumina de lentilha, independente de aquecimento. Após aquecimento ambas proteínas foram mais hidrolizadas para qualquer das relações tanino proteínas estudadas. A eletroforese em gel de poliacrilamida-dodecilsulfato de sódio do transcurso da hidrólise da interação tanino-albumina nativa mostra a dependência da relação tanino:proteína.
The tannins of lentil seed coat were extracted and purified, allowed to interact with isolated lentil albumin and casein and studied turbidimetrically. The interactions of lentil albumin and casein with tannin at various tannin-to- protein ratios proved to be pH-independent and pH-dependent, respectively. In vitro trypsin hydrolysis of the proteins without tannins showed that the heating at 99°C/15 min. reduced the susceptibility of albumin and increased the susceptibility of casein to the enzyme. The influence of tannin-to-protein ratios (1:40; 1:20; 1:5. 1:2,5) on the in vitro tryptic hydrolysis was more inhibitory for casein than for lentil albumin when unheated or heated at 99°C/15 min. After heating both proteins were more hydrolyzed at all tannin-to-protein ratios. SDS-PAGE of the products of hydrolysis of native albumin-tannin interactions show that the extent of proteolysis is dependent of the protein-tannin ratio.
The tannins of lentil seed coat were extracted and purified, allowed to interact with isolated lentil albumin and casein and studied turbidimetrically. The interactions of lentil albumin and casein with tannin at various tannin-to- protein ratios proved to be pH-independent and pH-dependent, respectively. In vitro trypsin hydrolysis of the proteins without tannins showed that the heating at 99°C/15 min. reduced the susceptibility of albumin and increased the susceptibility of casein to the enzyme. The influence of tannin-to-protein ratios (1:40; 1:20; 1:5. 1:2,5) on the in vitro tryptic hydrolysis was more inhibitory for casein than for lentil albumin when unheated or heated at 99°C/15 min. After heating both proteins were more hydrolyzed at all tannin-to-protein ratios. SDS-PAGE of the products of hydrolysis of native albumin-tannin interactions show that the extent of proteolysis is dependent of the protein-tannin ratio.
Descrição
Palavras-chave
lentilha, interação tanino:proteína, hidrólise in vitro, Lens culinaris, lentil, tannin-protein interaction, in vitro hydrolysis, Lens culinaris
Como citar
Food Science and Technology (Campinas). Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos, v. 17, n. 3, p. 208-212, 1997.