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Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of a novel sphingomyelinase D from Loxosceles gaucho venom

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Data

2014-10-01

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Coorientador

Pós-graduação

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Editor

Wiley-Blackwell

Tipo

Artigo

Direito de acesso

Acesso restrito

Resumo

Brown spider envenomation results in dermonecrosis, intravascular coagulation, haemolysis and renal failure, mainly owing to the action of sphingomyelinases D (SMases D), which catalyze the hydrolysis of sphingomyelin to produce ceramide 1-phosphate and choline or the hydrolysis of lysophosphatidylcholine to produce lysophosphatidic acid. Here, the heterologous expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of LgRec1, a novel SMase D from Loxosceles gaucho venom, are reported. The crystals belonged to space group P2(1)2(1)2, with unit-cell parameters a = 52.98, b = 62.27, c = 84.84 angstrom and diffracted to a maximum resolution of 2.6 angstrom.

Descrição

Palavras-chave

Idioma

Inglês

Como citar

Acta Crystallographica Section F-structural Biology Communications. Hoboken: Wiley-blackwell, v. 70, p. 1418-1420, 2014.

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