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Publicação:
Localization and partial characterization of thermostable glucoamylase produced by newly isolated Thermomyces lanuginosus TO3 in submerged fermentation

dc.contributor.authorGonçalves, Aline Zorzetto Lopes [UNESP]
dc.contributor.authorCarvalho, Ana Flávia Azevedo [UNESP]
dc.contributor.authorSilva, Roberto da [UNESP]
dc.contributor.authorGomes, Eleni [UNESP]
dc.contributor.institutionUniversidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.date.accessioned2014-05-20T14:00:39Z
dc.date.available2014-05-20T14:00:39Z
dc.date.issued2008-08-01
dc.description.abstractO fungo termofílico Thermomyces lanuginosus TO3 foi isolado a partir de amostras de material de pilhas de compostagem, com base em sua capacidade de crescer em meio líquido contendo amido como única fonte de carbono, a 45 ºC, e produzir considerável quantidade de glucoamilase. A produção da enzima por fermentação submersa FSm foi alta, com um máximo de 13 U/mL em 168 h de fermentação. A atividade enzimática foi maior sobre amido do que sobre a maltose e maltooligosacarideos. As atividades de glucoamilase extra e intracelular variaram com o tempo de fermentação. A glucoamilase produzidas por T. lanuginosus TO3 apresentou elevada temperatura ótima de atividade (65 -70 ºC) com boa termoestabilidade em ausência de substrato, apresentando uma meia vida de 6 h a 60ºC, além de estabilidade em ampla faixa de pH. Os resultados apresentados indicam uma importante fonte alternativa de glucoamilase para uso no processamento industrial de amido.pt
dc.description.abstractThermophilic Thermomyces lanuginosus strain TO3 was isolated from compost pile samples and was used for its ability to produce considerable glucoamylase activity when growing in liquid medium at 45ºC with starch as the sole carbon source. Enzyme productivity was high in submerged fermentation (SmF) with maximum activity of 13 U/mL after 168 h of fermentation. Higher quantities of glucose were released when the substrate for enzyme was soluble starch than maltose or maltooligosaccharides were used. The distribution of glucoamylase between the extracellular and cell-associated fractions varied according to fermentation time. Glucoamylase produced from T. lanuginosus TO3 had optimum activity at 65 ºC and good thermostability in the absence of substrate, with a half-life of 6 h at 60 ºC. The enzyme was stable over a wide pH range (4.0-10.0).en
dc.description.affiliationUNESP Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas Departamento de Biologia
dc.description.affiliationUnespUNESP Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas Departamento de Biologia
dc.description.sponsorshipFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
dc.format.extent857-865
dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1590/S1516-89132008000400024
dc.identifier.citationBrazilian Archives of Biology and Technology. Brazilian Archives of Biology and Technology, v. 51, n. 4, p. 657-665, 2008.
dc.identifier.doi10.1590/S1516-89132008000400024
dc.identifier.fileS1516-89132008000400024.pdf
dc.identifier.issn1516-8913
dc.identifier.lattes9424175688206545
dc.identifier.lattes7091241742851920
dc.identifier.scieloS1516-89132008000400024
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11449/21439
dc.identifier.wosWOS:000259281500024
dc.language.isoeng
dc.publisherBrazilian Archives of Biology and Technology
dc.relation.ispartofBrazilian Archives of Biology and Technology
dc.relation.ispartofjcr0.676
dc.relation.ispartofsjr0,281
dc.rights.accessRightsAcesso aberto
dc.sourceSciELO
dc.subjectGlucoamylaseen
dc.subjectSubmerged fermentationen
dc.subjectThermomyces lanuginosusen
dc.titleLocalization and partial characterization of thermostable glucoamylase produced by newly isolated Thermomyces lanuginosus TO3 in submerged fermentationen
dc.typeArtigo
dcterms.licensehttp://www.scielo.br/revistas/babt/paboutj.htm
dspace.entity.typePublication
unesp.author.lattes9424175688206545
unesp.author.lattes7091241742851920
unesp.campusUniversidade Estadual Paulista (UNESP), Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas, São José do Rio Pretopt
unesp.departmentBiologia - IBILCEpt

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