Produção e caracterização de colágeno hidrolisado da pele de tilápia

Abstract

O presente trabalho teve como objetivo produzir e caracterizar colágeno hidrolisado obtido a partir da pele de tilápia. A gelatina foi extraída por processo térmico associado a tratamentos alcalino e ácido e, posteriormente, liofilizada. A composição centesimal indicou umidade de 6,20 ± 0,66%, cinzas de 3,71 ± 0,76%, proteínas de 81,66 ± 0,86% e lipídios de 1,18 ± 0,13%, evidenciando predominância proteica típica de materiais colagênicos. A solubilidade proteica manteve-se baixa na faixa de pH 3–12 (6,17–7,43%), com menor valor em pH 7. O espectro de absorção na região ultravioleta (UV) apresentou pico em 230 nm, compatível com proteínas derivadas do colágeno. As análises histoquímicas por Tricrômico de Masson e Picrosirius Red evidenciaram matriz colágena com morfologia preservada, sugerindo predominância de fibras compatíveis com colágeno tipo I, majoritário em tecido cutâneo. A hidrólise enzimática com Alcalase® (pH 9, 50 ºC, 150 min) resultou em grau de hidrólise de 8,84 ± 1,26%, sugerindo a formação de peptídeos com potencial para originar frações bioativas, uma vez que hidrolisados de colágeno de pescado têm sido associados, na literatura, a atividades antioxidantes, antimicrobianas e anti-inflamatórias. O perfil por RP-HPLC confirmou a presença de múltiplas frações peptídicas consistentes com o avanço da hidrólise. Após secagem por spray drying, o produto apresentou rendimento de 2,74 ± 0,36 g/L e eficiência de coleta de 27,4 ± 3,6%, demonstrando viabilidade para obtenção em pó com potencial de aplicação industrial. Conclui-se que a pele de tilápia é um subproduto promissor para produção de gelatina e colágeno hidrolisado, com características compatíveis com matriz colagênica e formação de frações peptídicas de interesse tecnológico e funcional.

O presente trabalho teve como objetivo produzir e caracterizar colágeno hidrolisado obtido a partir da pele de tilápia. A gelatina foi extraída por processo térmico associado a tratamentos alcalino e ácido e, posteriormente, liofilizada. A composição centesimal indicou umidade de 6,20 ± 0,66%, cinzas de 3,71 ± 0,76%, proteínas de 81,66 ± 0,86% e lipídios de 1,18 ± 0,13%, evidenciando predominância proteica típica de materiais colagênicos. The present study aimed to produce and characterize hydrolyzed collagen obtained from tilapia skin. Gelatin was extracted through a thermal process combined with alkaline and acid pretreatments and subsequently freeze-dried. Proximate composition analysis revealed moisture, ash, protein, and lipid contents of 6.20 ± 0.66%, 3.71 ± 0.76%, 81.66 ± 0.86%, and 1.18 ± 0.13%, respectively, demonstrating the typical protein predominance of collagenous materials. Protein solubility remained low throughout the pH range of 3–12 (6.17–7.43%), with the lowest value observed at pH 7. The ultraviolet (UV) absorption spectrum exhibited a maximum peak at 230 nm, consistent with collagen-derived proteins. Histochemical analyses using Masson's Trichrome and Picrosirius Red staining revealed a well-preserved collagen matrix, suggesting a predominance of fibers compatible with type I collagen, the major collagen type found in skin tissue. Enzymatic hydrolysis with Alcalase® (pH 9.0, 50 °C, 150 min) resulted in a degree of hydrolysis of 8.84 ± 1.26%, indicating the formation of peptides with potential to generate bioactive fractions, as fish collagen hydrolysates have been widely associated with antioxidant, antimicrobial, and anti-inflammatory activities. RP-HPLC analysis confirmed the presence of multiple peptide fractions consistent with the progression of enzymatic hydrolysis. Following spray drying, the product exhibited a yield of 2.74 ± 0.36 g/L and a collection efficiency of 27.4 ± 3.6%, demonstrating the feasibility of producing a powdered hydrolyzed collagen with potential industrial applications. These findings indicate that tilapia skin is a promising by-product for the production of gelatin and hydrolyzed collagen, presenting characteristics consistent with a collagen-rich matrix and the generation of peptide fractions of technological and functional interest.