Estudos conformocionais de diversas proteínas em solução utilizando a técnica de espalhamento de raios-X à baixo ângulo-saxs
| dc.contributor.advisor | Abrego, José Ramon Beltran [UNESP] | |
| dc.contributor.author | Viçoti, Magno Massolino [UNESP] | |
| dc.contributor.institution | Universidade Estadual Paulista (Unesp) | |
| dc.date.accessioned | 2014-06-11T19:30:54Z | |
| dc.date.available | 2014-06-11T19:30:54Z | |
| dc.date.issued | 2011-05-18 | |
| dc.description.abstract | A técnica de espalhamento de raios-X a baixo ângulo – SAXS é uma poderosa ferramenta para a caracterização de macromoléculas biológicas em solução. Aplicando-a de forma correta podemos obter parâmetros físicos à respeito do material de estudo, como raio de giração, máxima dimensão, volume e superfície. Neste trabalho caracterizou-se em solução aquosa a macromolécula heterodimérica crotoxina com a variação do pH em ácido, básico e neutro. Esta proteína foi isolada da serpente sul-americana Crotalus durissus terrificus e seus constituintes crotapotina e fosfolipase A2 também foram caracterizados isoladamente. Os parâmetros físicos obtidos foram confrontados com trabalhos realizados anteriormente. Propô-se um modelo de coordenadas atômicas obtido por modelagem e dinâmica molecular. Realizamos a análise estrutural das macromoléculas homólogas Bothropstoxin – I e Bothropstoxin – II isoladas da serpente sul-americana Bothrops jararacussu, indicando que os estados oligoméricos estão ambos em bom acordo com os resultados obtidos pelo seu estado cristalino. Lotus tetragonolobus lectin (LTA) é uma lectina ligante especifica de açúcar fucose de origem das leguminosas. O estudo do estado cristalino desta proteína revela uma diferente disposição dos monômeros no tetrâmero, este que é composto por dímeros em um novo modo arranjar-se, formando assim uma nova estrutura tetramérica a qual foi confirmado pela investigação da estrutura quaternária da função envelope disposto pela análise das curvas de SAXS, comparadas e sobrepostas à estrutura das coordenadas atômicas determinada por cristalografia. A corismato sintase (CS) é a sétima enzima da via shikimato para a síntese de aminoácidos aromáticos, em fungos, bactérias e parasitas tais como o causador da tuberculose, porém, em mamíferos esta via é ausente... | pt |
| dc.description.abstract | The technique of small angle X-ray scattering - SAXS is a powerful tool for characterization of biological macromolecules in solution. Applying it correctly so we can get physical with respect to materials, such as radius of gyration, maximum size, volume and surface area. This work was characterized in aqueous solution macromolecule heterodimeric crotoxina with the change in pH in acid, basic and neutral. This protein was isolated from the South American snake Crotalus durissus terrificus and its constituents crotapotina and phospholipase A2 were also characterized in isolation. The physical parameters were confronted with work done previously. Propose is a model of atomic coordinates obtained by modeling and molecular dynamics. We performed the structural analysis of macromolecules Bothropstoxin counterparts - and I Bothropstoxin - II isolated from South American snake Bothrops jararacussu, indicating that the states are oligomers both in good agreement with results obtained by its crystalline state. Lotus tetragonolobus lectin (LTA) is a lectin binding specific sugar fucose of origin of legumes. The study of the crystalline state of this protein shows a different arrangement of monomers in the tetramer, that is composed of dimers in a new way get it, thus forming a new tetrameric structure which was confirmed by investigation of the quaternary structure of the envelope function provided by analysis of SAXS curves, and compared to the overlapping structure of atomic coordinates determined by crystallography. The corismato synthase (CS) is the seventh enzyme of shikimato route for the synthesis of aromatic amino acids in fungi, bacteria and parasites such as the cause of tuberculosis, but in mammals this pathway is absent. The structure of the envelope function was determined revealing a structure of tetramer in solution was also verified by crystallographic analysis... (Complete abstract click electronic access below) | en |
| dc.description.sponsorship | Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) | |
| dc.format.extent | 89 f. : il. color. | |
| dc.identifier.aleph | 000671211 | |
| dc.identifier.capes | 33004153068P9 | |
| dc.identifier.citation | VIÇOTI, Magno Massolino. Estudos conformocionais de diversas proteínas em solução utilizando a técnica de espalhamento de raios-X à baixo ângulo-saxs. 2011. 89 f. Tese (doutorado) - Universidade Estadual Paulista, Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas, 2011. | |
| dc.identifier.file | vicoti_mm_dr_sjrp.pdf | |
| dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/11449/100457 | |
| dc.language.iso | por | |
| dc.publisher | Universidade Estadual Paulista (Unesp) | |
| dc.rights.accessRights | Acesso aberto | |
| dc.source | Aleph | |
| dc.subject | Proteínas - Estrutura | pt |
| dc.subject | Raios X - Espalhamento a baixo angulo | pt |
| dc.subject | Proteins | en |
| dc.title | Estudos conformocionais de diversas proteínas em solução utilizando a técnica de espalhamento de raios-X à baixo ângulo-saxs | pt |
| dc.type | Tese de doutorado | |
| unesp.campus | Universidade Estadual Paulista (Unesp), Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas, São José do Rio Preto | pt |
| unesp.graduateProgram | Biofísica Molecular - IBILCE | pt |
| unesp.knowledgeArea | Biofísica molecular | pt |
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