Biophysical characterization of the interaction between M2-1 protein of hRSV and quercetin

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dc.contributor.authorTeixeira, Thiago Salem Pançonato [UNESP]
dc.contributor.authorCaruso, Ícaro Putinhon [UNESP]
dc.contributor.authorLopes, Bruno Rafael Pereira [UNESP]
dc.contributor.authorRegasini, Luis Octávio [UNESP]
dc.contributor.authorToledo, Karina Alves de [UNESP]
dc.contributor.authorFossey, Marcelo Andrés [UNESP]
dc.contributor.authorSouza, Fátima Pereira de [UNESP]
dc.contributor.institutionUniversidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.date.accessioned2018-12-11T17:07:51Z
dc.date.available2018-12-11T17:07:51Z
dc.date.issued2017-02-01
dc.description.abstracthRSV is the major causative agent of acute respiratory infections. Among its eleven proteins, M2-1 is a transcription antiterminator, making it an interesting target for antivirals. Quercetin is a flavonol which inhibits some virus infectivity and replication. In the present work, the M2-1 gene was cloned, expressed and the protein was purified. Thermal stability and secondary structure were analyzed by circular dichroism and the interaction with Quercetin was evaluated by fluorescence spectroscopy. Molecular docking experiments were performed to understand this mechanism of interaction. The purified protein is mainly composed of α-helix, with a melting temperature of 328.6 K (≈55 °C). M2-1 titration with Quercetin showed it interacts with two sites, one with a strong constant association K1 (site 1 ≈ 1.5 × 106 M−1) by electrostatic interactions, and another with a weak constant association K2 (site 2 ≈ 1.1 × 105 M−1) by a hydrophobic interaction. Ligand's docking shows it interacts with the N-terminus face in a more polar pocket and, between the domains of oligomerization and RNA and P protein interaction, in a more hydrophobic pocket, as predicted by experimental data. Therefore, we postulated this ligand could be interacting with important domains of the protein, avoiding viral replication and budding.en
dc.description.affiliationInstituto de Biociências Letras e Ciências Exatas UNESP Univ Estadual Paulista Campus São José do Rio Preto Departamento de Biologia
dc.description.affiliationInstituto de Biociências Letras e Ciências Exatas UNESP Univ Estadual Paulista Campus São José do Rio Preto Departamento de Física
dc.description.affiliationInstituto de Biociências Letras e Ciências Exatas UNESP Univ Estadual Paulista Campus São José do Rio Preto Centro Multiusuário de Inovação Biomolecular Laboratório de Biologia Molecular
dc.description.affiliationInstituto de Biociências Letras e Ciências Exatas UNESP Univ Estadual Paulista Campus São José do Rio Preto Departamento de Química e Ciências Ambientais
dc.description.affiliationFaculdade de Ciências e Letras UNESP Univ Estadual Paulista Campus Assis Departamento de Ciências Biológicas Laboratório de Imunologia Celular e Molecular
dc.description.affiliationUnespInstituto de Biociências Letras e Ciências Exatas UNESP Univ Estadual Paulista Campus São José do Rio Preto Departamento de Biologia
dc.description.affiliationUnespInstituto de Biociências Letras e Ciências Exatas UNESP Univ Estadual Paulista Campus São José do Rio Preto Departamento de Física
dc.description.affiliationUnespInstituto de Biociências Letras e Ciências Exatas UNESP Univ Estadual Paulista Campus São José do Rio Preto Centro Multiusuário de Inovação Biomolecular Laboratório de Biologia Molecular
dc.description.affiliationUnespInstituto de Biociências Letras e Ciências Exatas UNESP Univ Estadual Paulista Campus São José do Rio Preto Departamento de Química e Ciências Ambientais
dc.description.affiliationUnespFaculdade de Ciências e Letras UNESP Univ Estadual Paulista Campus Assis Departamento de Ciências Biológicas Laboratório de Imunologia Celular e Molecular
dc.description.sponsorshipFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
dc.description.sponsorshipIdFAPESP: 13/24355-2
dc.format.extent63-71
dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2016.11.033
dc.identifier.citationInternational Journal of Biological Macromolecules, v. 95, p. 63-71.
dc.identifier.doi10.1016/j.ijbiomac.2016.11.033
dc.identifier.file2-s2.0-84995900512.pdf
dc.identifier.issn1879-0003
dc.identifier.issn0141-8130
dc.identifier.lattes5772565774304020
dc.identifier.lattes0992736452764550
dc.identifier.lattes4101562077663619
dc.identifier.lattes3313511334783986
dc.identifier.orcid0000-0001-7212-6794
dc.identifier.orcid0000-0002-4731-4977
dc.identifier.scopus2-s2.0-84995900512
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11449/173810
dc.language.isoeng
dc.relation.ispartofInternational Journal of Biological Macromolecules
dc.relation.ispartofsjr0,917
dc.rights.accessRightsAcesso aberto
dc.sourceScopus
dc.subjectBiophysical analyses
dc.subjecthRSV
dc.subjectM2-1
dc.subjectMolecular docking
dc.subjectQuercetin
dc.titleBiophysical characterization of the interaction between M2-1 protein of hRSV and quercetinen
dc.typeArtigo
unesp.author.lattes5772565774304020
unesp.author.lattes0992736452764550
unesp.author.lattes4101562077663619
unesp.author.lattes3313511334783986[7]
unesp.author.orcid0000-0001-7212-6794
unesp.author.orcid0000-0002-4731-4977[7]

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