Estudo da degradação de PET (polietileno tereftalato) via catálise enzimática

Abstract

Os plásticos estão totalmente atrelados ao nosso cotidiano em razão da sua massiva expansão na metade do século XX. Esse processo ocorreu devido às suas características como baixo custo, leveza, transparência, estabilidade e maleabilidade, os tornando desejáveis para diversas aplicações. No entanto, sua alta resistência à degradação na natureza e sua produção contínua, equivalente a 400 milhões de toneladas ao ano, fazem com que o acúmulo de seus resíduos sejam prejudiciais ao meio ambiente. No que diz respeito aos plásticos à base de polietileno tereftalato (PET), os gerenciamentos de seus resíduos mais utilizados são aterros sanitários, incineração e reciclagem, mas esses não são recomendáveis, pelos gastos atrelados, impacto ambiental gerado e baixa qualidade de PET reciclado. Destes métodos, a reciclagem via biocatálise é considerada promissora do ponto de vista ambiental e econômico. Este método pode ser realizado pelas enzimas degradadoras de PET, que catalisam a hidrólise de ésteres. Entretanto, este método necessita de mais estudos para aumentar sua eficiência e, consequentemente, substituir os processos de reciclagens existentes. À vista disso, este trabalho teve como objetivo: produzir enzimas para o estudo de um processo biocatalítico para degradação de PET. O substrato, filme de PET amorfo, foi adquirido comercialmente, com as principais propriedades determinadas por DSC, sendo 1,11 % cristalino e com temperatura de transição vítrea de 72,62 °C. As enzimas utilizadas foram variantes da cutinase Leaf-Branch Compost Cutinase (LCC): ssLCC, LCC-F243T; LCC-H218SF243T; ssLCC-H218SF243T, em extratos enzimáticos brutos e purificados, das quais foram produzidas e estudadas quanto sua atividade enzimática com o monômero do PET, bis(2-hidroxietil) tereftalato, e sua capacidade de degradação do substrato PET. O melhor resultado obtido foi utilizando a variante enzimática LCC-F243T purificada à 55°C, possibilitando realizar comparações com a literatura quanto à biodegradação do PET, e quantificar seus produtos por HPLC. Como conclusão, foi possível observar a degradação de 74% do PET amorfo em 90 horas de reação em condições brandas, tendo ênfase no estudo da formação dos seus produtos que apresentou seletividade para a formação de TPA.

Plastics are totally integrated in our daily lives because of their massive expansion mid-20th century. This process occurred due to characteristics such as low cost, lightness, transparency, stability and malleability, making them desirable in various applications. However, their high resistance to degradation in nature and their continuous production, amounting to 400 million tons a year, cause an accumulation of residues which is harmful for the environment. Regarding polyethylene-terephthalate-based plastics (PET), the most employed waste management methods are landfills, incineration and recycling, which are not commendable considering costs, environmental impact and low quality of the recycled PET. Of those methods, recycling through biocatalysis is considered to be promising from the environmental and economical point of view. This method can be carried out through PET-degrading enzymes, which catalyze the hydrolysis of esters. This method, however, requires further study to increase its efficiency and, consequently, replace existing recycling processes. In light of this, the aim of this work is to produce enzymes for studying a biocatalytic process for PET degradation. The substrate, an amorphous PET film, was commercially obtained, its main properties determined by DSC, displaying 1,11% crystallinity and a glass transition temperature of 72.62 °C. The enzymes utilized were variants of Leaf-Branch Compost Cutinase (LCC): ssLCC, LCC-F243T; LCC-H218SF243T; ssLCC-H218SF243T, in a brute and purified enzyme extracts, having been produced and studied their enzymatic activity with the PET monomer Bis(2-Hydroxyethyl) terephthalate, and their ability to degrade the PET-substrate. The best result was achieved with the LCC-F243T enzyme purified at 55ºC, allowing comparisons with the literature on PET biodegradation and quantification of its products through HPCL. In conclusion, it was possible to observe the degradation of 74% of the amorphous PET in a 90-hour reaction under mild conditions, in which the enzyme showed selectivity for TPA conversion, showcased through the monitoring method developed through HPLC.