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Immobilization of pectinmethylesterase from acerola (Malpighia glabra L.) in porous silica

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Kluwer Academic Publ

Tipo

Artigo

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Acesso restrito

Resumo

The total and partially purified enzyme pectinmethylesterase from acerola fruit was covalently immobilized on porous silica particles. These efficiency values were 114% for the total PME and 351% for the partially purified PME. In both forms the immobilization resulted in compounds with high thermal stability.

Descrição

Palavras-chave

acerola, immobilization, kinetic characterization, pectinmethylesterase, purification

Idioma

Inglês

Como citar

Biotechnology Letters. Dordrecht: Kluwer Academic Publ, v. 25, n. 11, p. 869-872, 2003.

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