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Publicação:
Caracterização do peptidoma na hemolinfa do camarão Litopenaeus vannamei e análise in silico do potencial antimicrobiano

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Orientador

Castro, Leandro Mantovani de
Augusto, Alessandra da Silva

Coorientador

Pós-graduação

Curso de graduação

Ciências Biológicas - CLP

Título da Revista

ISSN da Revista

Título de Volume

Editor

Universidade Estadual Paulista (Unesp)

Tipo

Trabalho de conclusão de curso

Direito de acesso

Acesso abertoAcesso Aberto

Resumo

Resumo (português)

A resistência aos fármacos com ação antimicrobiana já conhecidos é um problema emergente ao longo dos últimos anos. De acordo com estimativas, até o ano de 2050 cerca de 10 milhões de óbitos poderão ocorrer por ano em decorrência de infecções causadas por microrganismos resistentes. Nesse sentido se faz necessária a pesquisa e desenvolvimento de novos agentes que possam atuar como antimicrobianos de forma eficaz contra microrganismos resistentes, destacando-se os peptídeos antimicrobianos de ocorrência natural (PAMs). Peptídeos são moléculas versáteis, que possuem de dois a dezenas de resíduos de aminoácidos menores que 10 KDa, suas funções são diversas, podendo atuar como hormônios, fatores de crescimento, ou ainda como mecanismos de defesa, como as toxinas, venenos e antimicrobianos. Os peptídeos antimicrobianos compõem o sistema imune inato de uma ampla gama de organismos, desde bactérias até mamíferos. Os crustáceos marinhos são exemplos de organismos que possuem peptídeos antimicrobianos descritos em literatura. Este trabalho utilizou técnicas integradas de peptidômica e ferramentas de bioinformática para caracterização do peptidoma na hemolinfa de Litopenaeus vannamei (L. vannamei), além da predição in silico de possíveis antimicrobianos. Foram analisadas 3 corridas no espectrômetro de massas que resultaram em 3127 sequências peptídicas das quais 555 foram sugeridas como antimicrobianos. Adicionalmente foi identificado que a maioria das sequências são fragmentos pertencentes à região interna das proteínas, enquanto uma pequena parcela corresponde a região C- e N-terminal. Além disso, muitos fragmentos foram provenientes de proteínas relacionadas à resposta imune inata. Nossos dados sugerem que a análise do peptidoma de hemolinfa pode levar à descoberta de novos PAMs.

Resumo (inglês)

Resistance to known antimicrobial drugs has been an emerging problem in recent years. According to estimates, by the year 2050, about 10 million deaths per year may occur due to infections caused by resistant microorganisms. In this sense it is necessary to research and develop new agents that can act as antimicrobials effectively against resistant microorganisms, highlighting the naturally occurring antimicrobial peptides (AMPs). Peptides are versatile molecules, which have from two to tens of amino acid residues smaller than 10 KDa, their functions are diverse, and can act as hormones, growth factors, or even as defense mechanisms, such as toxins, poisons and antimicrobials. Antimicrobial peptides make up the innate immune system of a wide range of organisms, from bacteria to mammals. Marine crustaceans are examples of organisms that have antimicrobial peptides described in literature. This work used integrated peptidomics techniques and bioinformatics tools to characterize the peptidome in the hemolymph of Litopenaeus vannamei (L. vannamei), as well as in silico prediction of possible antimicrobials. Three mass spectrometer runs were analyzed resulting in 3127 peptide sequences of which 555 were suggested as antimicrobials. Additionally, it was identified that most of the sequences are fragments belonging to the internal region of the proteins, while a small portion corresponds to the C- and N-terminal region. In addition, many fragments came from proteins related to the innate immune response. Our data reveal that hemolymph peptidome analysis may lead to the discovery of new AMPs.

Descrição

Palavras-chave

Hemolinfa, Peptídeos antimicrobianos, Camarão, Espectrometria de massa, Hemolymph, Antimicrobial peptides, Shrimp, Mass spectrometry

Idioma

Português

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