Estudo de resolução cinética enzimática do 1-tetralol sob regime de fluxo contínuo
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Data
Autores
Orientador
Milagre, Humberto Márcio Santos 
Coorientador
Pós-graduação
Curso de graduação
Química - IQ
Título da Revista
ISSN da Revista
Título de Volume
Editor
Universidade Estadual Paulista (Unesp)
Tipo
Trabalho de conclusão de curso
Direito de acesso
Acesso aberto
Resumo
Resumo (português)
Neste trabalho foi desenvolvido um reator biocatalítico de leito fixo para utilização em
uma reação de resolução cinética enzimática em fluxo contínuo de um álcool terciário
bicíclico catalisada pela lipase A de Candida antarctica. Após o design e montagem
do biorreator, foi proposto um protocolo de resolução cinética do substrato 1-tetralol e,
juntamente a isso, foram fixados parâmetros (temperatura, concentração de substrato)
e modificados outros parâmetros reacionais com a finalidade de otimizar este
processo. O primeiro parâmetro analisado foi a escolha do composto atuante como
doador de acila, onde foi possível avaliar o comportamento da reação na presença de
dois doadores diferentes. Após isso, realizou-se um estudo da influência da taxa de
fluxo aplicada ao sistema, o tempo de residência associado e como a variação desse
parâmetro altera a cinética da reação. Então, realizou-se também uma análise da
influência do solvente utilizado sobre a eficácia do sistema, repetindo a reação de
resolução cinética na presença de um escopo de solventes de polaridades distintas.
A melhor condição obtida para a realização da resolução foi utilizando butirato de vinila
como doador de acila, a uma taxa de fluxo de 3 mL/h e usando isooctano como
solvente. Os dados obtidos se mostraram muito promissores e o resultado da
condição ótima alcançada é, atualmente, o melhor resultado reportado na literatura de
resolução cinética enzimática com o substrato utilizado. Dessa forma, a utilização do
reator biocatalítico e das condições reacionais estudadas se mostra como uma
excelente estratégia na aplicação de resolução de centros assimétricos em blocos
construtores de diversas moléculas.
Resumo (inglês)
In this work, a packed-bed biocatalytic reactor was developed for use in an enzymatic
kinetic resolution reaction in continuous flow of a tertiary bicyclic alcohol catalyzed by
lipase A from Candida antarctica. After the design and assembly of the bioreactor, a
kinetic resolution protocol of the 1-tetralol substrate was proposed and while some
parameters were fixed (temperature, substrate concentration), others were modified to
optimize this process. The first parameter analyzed was the choice of the compound
acting as an acyl donor, where it was possible to evaluate the behavior of the reaction
in the presence of two different donors. After that, a study was carried out of the
influence of the flow rate applied to the system, the associated residence time and how
the variation of this parameter alters the reaction kinetics. Then, an analysis of the
influence of the solvent used on the system was also carried out by repeating the
kinetic resolution reactions in the presence of a scope of solvents of different polarities.
The best condition obtained to carry out the resolution was using vinyl butyrate as acyl
donor, at a flow rate of 3 mL/h and using isooctane as solvent. The data obtained is
very promising and the result of the optimal condition achieved is, currently, the best
result reported in the literature of enzymatic kinetic resolution of the substrates used.
Thus, the use of the biocatalytic reactor and the studied reaction conditions proves to
be an excellent strategy in the application of the resolution of asymmetric centers in
building blocks of different molecules.
Descrição
Palavras-chave
Resolução cinética enzimática, Fluxo contínuo, Álcool terciário, Enzymatic kinetic resolution, Continuous-flow, Tertiary alcohol
Idioma
Português
