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dc.contributor.advisorBonilla-Rodriguez, Gustavo Orlando [UNESP]
dc.contributor.authorCabral, Hamilton [UNESP]
dc.date.accessioned2014-06-11T19:30:54Z
dc.date.available2014-06-11T19:30:54Z
dc.date.issued2005-08-11
dc.identifier.citationCABRAL, Hamilton. Análise funcional e estrutural comparativa da fastuosaina com papaína e bromelinas. 2005. 150 f. Tese (doutorado) - Universidade Estadual Paulista, Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas, 2005.
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11449/100475
dc.description.abstractAs peptidases ou proteases hidrolisam ligações peptídicas. Apesar de todas terem essa característica funcional comum, elas diferem acentuadamente no seu grau de especificidade. O conhecimento da especificidade das cisteíno-peptidase, nos fornece valiosas informações que podem levar a uma melhor compreensão da relação estrutura-função, do papel fisiológico destas enzimas, ou para o desenho de inibidores seletivos. Pela caracterização realizada, a Fastuosaina, uma cisteíno peptidase extraída de frutos verdes de gravatá (Bromelia fastuosa) possui um pH ótimo próximo do neutro, semelhante à Bromelina do talo e do fruto, por enquanto para a Papaína, que possui um pH ótimo de 6,3. Em relação à estabilidade térmica, a Fastuosaina mostrou ser mais resistente à desnaturação, seguida pela Papaína, a Bromelina do fruto e por último a Bromelina do talo.pt
dc.description.abstractPeptidases, also known as proteases, hydrolyse peptide bonds with different specificities. Knowing their preferences for cleavage sites, gives valuable informations that can lead to a better understanding of the structure-function relationships, their physiological role, or for design of selective inhibitors. We performed a characterization of Fastuosain, a cystein-peptidase isolated from unripe fruits of gravatá (Bromelia fastuosa), which showed an optimum pH near 7.0, as found also for stem and fruit bromelains. Papain showed a lower value, at pH 6.3. Concerning its thermal stability, Fastuosain showed higher resistance to denaturation, followed by Papain, Fruit and Stem Bromelain.en
dc.description.sponsorshipFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
dc.format.extent150 f. : il.
dc.language.isopor
dc.publisherUniversidade Estadual Paulista (UNESP)
dc.sourceAleph
dc.subjectEnzimas proteoliticaspt
dc.subjectPapainapt
dc.subjectBromelinapt
dc.subjectCisteína proteasept
dc.subjectCystein-peptidaseen
dc.titleAnálise funcional e estrutural comparativa da fastuosaina com papaína e bromelinaspt
dc.typeTese de doutorado
dc.contributor.institutionUniversidade Estadual Paulista (UNESP)
dc.rights.accessRightsAcesso aberto
unesp.graduateProgramBiofísica Molecular - IBILCEpt
unesp.knowledgeAreaBiofísica molecularpt
unesp.campusUniversidade Estadual Paulista (UNESP), Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas, São José do Rio Pretopt
dc.identifier.aleph000333866
dc.identifier.filecabral_h_dr_sjrp.pdf
dc.identifier.capes33004153068P9
dc.identifier.lattes6955258588672130
unesp.author.lattes6955258588672130
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