Estudo da interação não-nativa no enovelamento de proteínas

dc.contributor.advisorLeite, Vitor Barbanti Pereira [UNESP]
dc.contributor.advisorOliveira, Ronaldo Junio de [UNESP]
dc.contributor.authorMouro, Paulo Ricardo [UNESP]
dc.contributor.institutionUniversidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.date.accessioned2015-04-09T12:28:23Z
dc.date.available2015-04-09T12:28:23Z
dc.date.issued2014-04-04
dc.description.abstractThe study of physicochemical principles which governs the folding process became central in order to provide answers for the protein folding mechanism. In this context, the energy landscape theory has been supporting theoretical and experimental advances in the understanding this mechanism. The energy landscape of globular proteins resembles a funnel of structures progressively folded en route to the native state, minimally frustrated state. It is well established that an addition of small amount of energetic frustration enhances folding speed for certain proteins. We applied the Cα structure-based model to simulate a group of proteins with the contact order (CO) as the reaction coordinate and we found that CO and free energy barrier at the transition state ( F) correlates with nonnative contacts variation ( A) at the optimum frustration regime. We also found that F and A cluster the simulated proteins by their fold motifs. These computational findings are corroborated by analytical model. As a consequence, optimum frustration regime for protein folding can be predicted analyticallyen
dc.description.abstractO estudo dos princípios físico-químicos que regulam o processo de enovelamento tornou-se central a fim de fornecer respostas sobre os mecanismos de enovelamento das proteínas. Neste contexto, a teoria do relevo da superfície de energia surge para apoiar os avan¸cos teóricos e experimentais na compreensão destes mecanismos. O panorama energético de proteínas globulares se assemelha a um funil de estruturas que são progressivamente enoveladas para o estado nativo, estado minimamente frustrado. É bem estabelecido que a adição de uma pequena quantidade de frustração energética aumenta a velocidade de enovelamento para certas proteínas. Neste trabalho, aplicamos o modelo baseado em estrutura Cα para simular um grupo de proteínas utilizando a ordem de contato (CO) como coordenada de reação, e descobrimos que CO e barreira de energia livre no estado de transição ( F) correlacionam bem com a variação na quantidade de contatos não-nativos ( A) no regime de frustração ideal. Descobrimos também que, F e A separam as proteínas simuladas por seus “motifs”. Estes resultados computacionais são corroborados por um modelo analítico. Como consequência, o regime de frustração ótima para o enovelamento de proteínas pode ser previsto analiticamentept
dc.description.sponsorshipCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
dc.format.extent76 f. : il. color., tabs.
dc.identifier.aleph000809557
dc.identifier.capes33004153068P9
dc.identifier.citationMOURO, Paulo Ricardo. Estudo da interação não-nativa no enovelamento de proteínas. 2014. 76 f. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual Paulista Julio de Mesquita Filho, Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas, 2014.
dc.identifier.file000809557.pdf
dc.identifier.lattes0500034174785796
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11449/122132
dc.language.isopor
dc.publisherUniversidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.rights.accessRightsAcesso aberto
dc.sourceAleph
dc.subjectBiologia molecularpt
dc.subjectBiofísicapt
dc.subjectProteinas globularespt
dc.subjectDobramento de proteínapt
dc.subjectDinamica molecularpt
dc.subjectBiophysicspt
dc.titleEstudo da interação não-nativa no enovelamento de proteínaspt
dc.typeDissertação de mestrado
unesp.author.lattes0500034174785796
unesp.campusUniversidade Estadual Paulista (Unesp), Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas, São José do Rio Pretopt
unesp.graduateProgramBiofísica Molecular - IBILCEpt
unesp.knowledgeAreaBiofísica molecularpt

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