Obtenção e caracterização de complexos multibioativos obtidos a partir de resíduo e subproduto visando aplicação como aditivos na piscicultura
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Data
2021-08-06
Autores
Orientador
Fleuri, Luciana Francisco 
Barros, Margarida Maria
Coorientador
Pós-graduação
Zootecnia - FMVZ
Curso de graduação
Título da Revista
ISSN da Revista
Título de Volume
Editor
Universidade Estadual Paulista (Unesp)
Tipo
Dissertação de mestrado
Direito de acesso
Acesso aberto
Resumo
Resumo (português)
Os resíduos e subprodutos agroindustriais vêm sendo utilizados por fermentação em estado sólido (FES) para gerar produtos de valor agregado com bioatividades. Neste trabalho, fragmento de casca de laranja (frit) da variedade Pêra e grãos secos de destilaria com solúveis (DDGS) de milho foram utilizados de forma isolada e como substrato em FES utilizando Aspergillus flavipes (ATCC 16841), Aspergillus oryzae (ATCC 1003) e Aspergillus niger (CBMAI 2084) para produção de complexos multibioativos (CMb), nos quais foram determinadas as atividades de lipases, proteases, amilases, fitases, antioxidantes e concentrações de proteínas solúveis totais, aminoácidos aromáticos. A pesquisa ainda incluiu a produção em massa dos CMb mais promissores com caracterizações quanto ao pH e temperaturas ótimos das enzimas; e, análises químico-bromatológicas e de citotoxicidade dos complexos. Os CMb fermentados foram melhores em todas as análises em relação aos isolados. Os CMb DDGS fermentados com A. flavipes e A. oryzae não apresentaram crescimento fúngico. Os CMb DDGS + A. niger e frit + A. niger obtiveram resultados semelhantes estatisticamente (p ≥0,05) para as atividades enzimáticas de lipase utilizando palmitato (35,16 e 29,72 U g-1 min-1) e de fitase (544,52 e 470,44 µmol g -1 min-1 ), respectivamente. CMb DDGS + A. niger apresentou resultado superior para a atividade enzimática de lipase por análise titulométrica (19,25 U g-1 min-1 ) e para a redução do íon superóxido (54,01%), bem como atividade de amilase semelhente ao valor encontrado no CMb frit + A. oryzae (8,62 e 6,19 µmol g-1 min-1 , respectivamente). CMb frit + A. niger apresentou resultados superiores para a atividade de protease (22,67 U g-1 min-1 ), proteínas solúveis totais (2,44 mg mL-1 ), aminoácidos aromáticos (242,45 U g-1 ) e antioxidante DPPH (72,00%; 16,12 µmol g-1 min-1 ) em relação aos demais tratamentos. Os complexos multibioativos selecionados foram os CMb frit + A. niger e CMb DDGS + A. niger. O primeiro apresentou lipases com faixa de temperatura ótima de 20 a 80°C e pH ótimos em 6,0 e 9,0, enquanto o segundo também apresentou lipases com faixa de temperatura ótima de 20 a 80°C e pH ótimo de 7,0. As proteases dos CMb fermentados apresentaram-se faixa ótima de temperatura e de pH estudadas (mantendo atividades acima de 85%). O CMb frit + A. niger apresentou fitases com pH ótimo 5,0 e faixa de temperatura ótima entre 50 a 70°C, enquanto o CMb DDGS + A. niger apresentou o mesmo pH ótimo de 5,0 e temperatura ótima de 50°C. Na análise químico-bromatológica dos complexos destacou-se a maior porcentagem de proteínas e fibras do CMb frit + A. niger. Ambos CMbs não foram nocivos à célula NIH-3T3.
Resumo (inglês)
Agroindustrial residues and by-products have been used by solid state fermentation (SSF) to generate aggregated trench products with bioactivities. In this work, fragment of orange peel (frit) of the Pêra variety and dry distillery grains with solubles (DDGS) of corn were used as substrate in SSF using Aspergillus flavipes (ATCC 16841), Aspergillus oryzae (ATCC 1003) and Aspergillus niger (CBMAI 2084) for the production of multibioactive complexes (CMb) in witch activities of lipases, proteases, amylases, phytases and antioxidants, and total soluble proteins, amino acids concentration were determined. The research also included mass production of the most promising CMb with characterizations as to the optimum pH and temperature of the enzymes; and, chemical-bromatological and cytotoxicity analysis of the complexes. The fermized CMb were better in all analyzes compared to the isolates. CMb DDGS fermented with A. flavipes and A. oryzae did not fungal growth. CMb DDGS + A. niger and frit + A. niger obtained statistically similar results (p ≥0,05) for the enzymatic activities of lipase palmitate (35,16 and 29,72 U g-1 min-1 ) and phytase (544,52 and 470,44 µmol g -1 min-1 ), respective values. CMb DDGS + A. niger showed superior results for the enzymatic activity of titrometric lipase (19,25 U g -1 min-1 ), for the reduction of the superoxide ion (54,01%) and for the amylase activity was similar to value found in CMb frit + A. oryzae (8,62 and 6,19 µmol g-1 min-1 , respectively). CMb frit + A. niger obtained superior results for protease activity (22,67 U g-1 min-1 ), total proteins (2,44 mg mL-1 ), aromatic amino acids (242,45 U g-1 ) and DPPH antioxidant (72,00%; 16,12 µmol g-1 min1 ) compared to others treatments. The selected multibioactive complexes were CMb frit + A. niger and CMb DDGS + A. niger. The first presented lipases at optimum temperatures from 20 to 80°C and optimum pH at 6,0 and 9,0, while the second also presented lipases at optimum temperatures from 20 to 80°C but with an optimum pH of 7,0. The proteases from the fermented CMb were optimum in the temperature and pH range studied (maintaining activities above 85%). The CMb frit + A. niger presented phytases with an optimum pH of 5,0 and an optimum temperature range between 50 to 70°C, while the CMb DDGS + A. niger had the same optimum pH of 5,0 and an optimum temperature of 50°C. In the chemical bromatological analysis, the highest percentage of proteins and fibers from CMb frit + A. niger. Both CMbs were not harmful to the NIH-3T3 cell.
Descrição
Palavras-chave
Idioma
Português