Impacto de peptídeos biologicamente ativos no empacotamento lipídico de membranas modelo

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dc.contributor.advisorNeto, João Ruggiero [UNESP]
dc.contributor.advisorAlvares, Dayane dos Santos [UNESP]
dc.contributor.authorMiasaki, Kenneth Massaharu da Fonseca
dc.contributor.institutionUniversidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.date.accessioned2020-06-15T19:40:36Z
dc.date.available2020-06-15T19:40:36Z
dc.date.issued2020-03-24
dc.description.abstractOs peptídeos sintéticos L1A (IDGLKAIWKKVADLLKNT-NH2, Q = +3e) e seu análogo acetilado (acL1A, Q = +2e) utilizados neste estudo foram projetados para que tenham características estruturais semelhantes ao peptídeo Polybia-MP1 extraído do veneno da vespa Polybia paulista, em que um dos dois resíduos ácidos ocupa a segunda posição na região Nterminal, e resíduos básicos são terceiros e/ou quartos vizinhos dos resíduos ácidos. Esses peptídeos possuem significativa atividade bactericida seletiva para bactérias Gram-negativas, especialmente Escherichia coli, sem serem hemolíticos. Estudos anteriores, em sistemas modelo, demonstraram que a acetilação do N-terminal resultou no aumento da atividade lítica em vesículas aniônicas (8POPC/2POPG) em comparação com o L1A, o que sugeriu perturbação do empacotamento lipídico de modo mais eficaz para o análogo que é menos carregado. Considerando que a membrana plasmática de bactérias Gram-negativas contém majoritariamente fosfatidiletanolamina (PE) e fosfatidilglicerol (PG), o presente trabalho propôs investigar o impacto dos peptídeos L1A e acL1A em membranas modelo compostas por 3POPE/1DOPG utilizando uma variedade de técnicas experimentais. Os resultados demonstraram que ambos os peptídeos induziram segregação lipídica, sendo o análogo acetilado mais eficiente em recrutar PG e segregar PE.pt
dc.description.abstractThe synthetic peptides L1A (IDGLKAIWKKVADLLKNT-NH2, Q = +3e) and its acetylated analog (acL1A, Q = +2e) used in this study were designed to have some structural features similar to the peptide Polybia-MP1 extracted from the venom of the wasp Polybia paulista, in which one of the acidic residues occupies the second position on the N-terminus region and basic residues are third and/or fourth neighbors of the acidic residues. These peptides display significant bactericidal activity against Gram-negative bacteria, especially Escherichia coli, being non-hemolytic. Previous work performed in model membrane systems has shown that the N-terminal acetylation led to an increase on the lytic activity in anionic vesicles (8POPC/2POPG) compared with L1A, suggesting that the less charged peptide has higher ability to perturb the lipid-packing. Considering that the Gram-negative cell membranes contain mainly phosphatidylethanolamine (PE) and phosphatidylglycerol (PG), the present work proposed to investigate the impact of L1A and acL1A on model membranes composed of 3POPE/1DOPG using a variety of experimental techniques. The results suggested that both peptides induced lipid segregation being the acetylated analog more efficient in recruiting PG and segregating PE.en
dc.description.sponsorshipCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
dc.description.sponsorshipIdCAPES: 88882.434300/2007-01
dc.identifier.aleph000931643
dc.identifier.capes33004153068P9
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11449/192763
dc.language.isopor
dc.publisherUniversidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.rights.accessRightsAcesso aberto
dc.subjectPeptídeos antimicrobianospt
dc.subjectMembranas modelopt
dc.subjectMonocamadas de Langmuirpt
dc.subjectDLSpt
dc.subjectCDpt
dc.subjectEspectroscopia de fluorescênciapt
dc.subjectMicroscopia de fluorescênciapt
dc.subjectAntimicrobial peptidesen
dc.subjectModel membranesen
dc.subjectLangmuir monolayeren
dc.subjectFluorescence spectroscopyen
dc.subjectFluorescence microscopyen
dc.titleImpacto de peptídeos biologicamente ativos no empacotamento lipídico de membranas modelopt
dc.title.alternativeImpact of biologically active peptides on lipid packing of model membranesen
dc.typeDissertação de mestrado
unesp.campusUniversidade Estadual Paulista (Unesp), Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas, São José do Rio Pretopt
unesp.embargo12 meses após a data da defesapt
unesp.examinationboard.typeBanca públicapt
unesp.graduateProgramBiofísica Molecular - IBILCEpt
unesp.knowledgeAreaBiofísica molecularpt
unesp.researchAreaBiofísico-química de macromoléculaspt

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