Publicação:
Lipase and esterase: to what extent can this classification be applied accurately?

dc.contributor.authorLopes, Danielle Branta
dc.contributor.authorFraga, Laira Priscila
dc.contributor.authorFleuri, Luciana Francisco [UNESP]
dc.contributor.authorMacedo, Gabriela Alves
dc.contributor.institutionUniversidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
dc.contributor.institutionUniversidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.date.accessioned2014-05-20T13:53:40Z
dc.date.available2014-05-20T13:53:40Z
dc.date.issued2011-09-01
dc.description.abstractTecnologia enzimática é um campo de conhecimento cada vez maior, e, nos últimos anos, esta tecnologia tem apresentado um interesse crescente, devido à busca de novos paradigmas em diversos processos produtivos. Lipases, esterases e cutinases são as enzimas usadas em uma ampla gama de processos que envolvem reações de síntese e hidrólise. O objetivo deste trabalho foi investigar e comparar as atividades de lipase e esterase de quatro enzimas já classificadas como lipases e uma como cutinase, na presença de substratos naturais e sintéticos. Todas as enzimas testadas apresentaram atividades específicas tanto de esterase como de lipase. A maior atividade específica de esterase foi observada para a lipase de Aspergillus 1068 em substrato natural e a cutinase de F. oxysporum em substrato sintético, enquanto a atividade específica de lipase mais alta foi observada para a lipase de Geotrichum sp. em substrato natural e a cutinase de F. oxysporum em substrato sintético. Estes resultados permitem visualizar algumas interfaces independentes de atividade lipolítica para todas as lipases testadas. de acordo com estes estudos, uma nova e mais ampla definição de lipase pode ser necessária.pt
dc.description.abstractEnzyme technology is an ever-growing field of knowledge and, in recent years, this technology has raised renewed interest, due to the search for new paradigms in several productive processes. Lipases, esterases and cutinases are enzymes used in a wide range of processes involving synthesis and hydrolysis reactions. The objective of this work was to investigate and compare the specific lipase and esterase activities of five enzymes - four already classified as lipases and one classified as cutinase - in the presence of natural and synthetic substrates. All tested enzymes presented both esterase and lipase specific activities. The highest specific esterase activity was observed for Aspergillus 1068 lipase in natural substrate and for F. oxysporum cutinase in synthetic substrate, while the highest specific lipase activity was observed for Geotrichum sp. lipase in natural substrate and for F. oxysporum cutinase in synthetic substrate. These results display some interface-independent lipolytic activity for all lipases tested. This is in accordance with the rationale that a new and broader definition of lipases may be necessary.en
dc.description.affiliationUniversidade Estadual de Campinas Faculdade de Engenharia de Alimentos Departamento de Ciência de Alimentos
dc.description.affiliationUniversidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho Instituto de Biociências de Botucatu Departamento de Química e Bioquímica
dc.description.affiliationUnespUniversidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho Instituto de Biociências de Botucatu Departamento de Química e Bioquímica
dc.description.sponsorshipFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
dc.description.sponsorshipConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
dc.format.extent603-613
dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1590/S0101-20612011000300009
dc.identifier.citationFood Science and Technology (Campinas). Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos, v. 31, n. 3, p. 603-613, 2011.
dc.identifier.doi10.1590/S0101-20612011000300009
dc.identifier.fileS0101-20612011000300009.pdf
dc.identifier.issn0101-2061
dc.identifier.lattes6495148747049688
dc.identifier.scieloS0101-20612011000300009
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11449/19161
dc.identifier.wosWOS:000297040700009
dc.language.isoeng
dc.publisherSociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos
dc.relation.ispartofFood Science and Technology (Campinas)
dc.relation.ispartofjcr1.084
dc.relation.ispartofsjr0,467
dc.rights.accessRightsAcesso aberto
dc.sourceSciELO
dc.subjectlipasept
dc.subjectesterasept
dc.subjectcutinasept
dc.subjectatividade específica de lipasept
dc.subjectatividade específica de esterasept
dc.subjectlipaseen
dc.subjectesteraseen
dc.subjectcutinaseen
dc.subjectlipase specific activityen
dc.subjectesterase specific activityen
dc.titleLipase and esterase: to what extent can this classification be applied accurately?en
dc.title.alternativeLipases e esterases: como definir e classificar?pt
dc.typeArtigo
dspace.entity.typePublication
unesp.author.lattes6495148747049688
unesp.campusUniversidade Estadual Paulista (Unesp), Instituto de Biociências, Botucatupt
unesp.departmentQuímica e Bioquímica - IBBpt

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